ENSIKLOPEDIA

Kembali ke Ensiklopedia Arsip Wikipedia Indonesia

Transferase

Dalam biokimia, transferase adalah salah satu kelas enzim yang mengkatalisis transfer gugus fungsional spesifik (misalnya gugus metil atau glikosil) dari satu molekul (disebut donor) ke molekul lain (disebut akseptor).^[2] Enzim ini terlibat dalam ratusan jalur biokimia yang berbeda di seluruh biologi, dan merupakan bagian integral dari beberapa proses terpenting dalam kehidupan.

Transferase terlibat dalam berbagai reaksi di dalam sel. Tiga contoh reaksi ini adalah aktivitas koenzim A (KoA) transferase, yang mentransfer ester tiol,^[3] aksi N-asetiltransferase, yang merupakan bagian dari jalur yang memetabolisme triptofan,^[4] dan regulasi piruvat dehidrogenase (PDH), yang mengubah asam piruvat menjadi asetil-KoA.^[5] Transferase juga digunakan selama translasi. Dalam hal ini, rantai asam amino adalah gugus fungsional yang ditransfer oleh peptidil transferase. Transfer tersebut melibatkan pelepasan rantai asam amino yang sedang tumbuh dari molekul tRNA di situs A ribosom, dan penambahan selanjutnya ke asam amino yang terikat pada tRNA di situs P.^[6]

Secara mekanistik, enzim yang mengkatalisis reaksi berikut akan menjadi transferase:

{\ce {X-R + Y}}\quad {\xrightarrow[{\text{ transferase }}]{}}\quad {\ce {X + Y-R}}

Dalam reaksi di atas (di mana tanda hubung mewakili ikatan, bukan tanda minus), X akan menjadi donor, dan Y akan menjadi akseptor.^[7] R menunjukkan gugus fungsional yang ditransfer sebagai hasil aktivitas transferase. Donor seringkali merupakan koenzim.

Sejarah

Beberapa penemuan terpenting yang berkaitan dengan transferase terjadi sejak awal tahun 1930-an. Penemuan awal aktivitas transferase terjadi pada klasifikasi enzim lainnya termasuk beta-galaktosidase, protease, dan fosfatase asam/basa. Sebelum disadari bahwa enzim individu mampu melakukan tugas tersebut, diyakini bahwa dua atau lebih enzim melakukan transfer gugus fungsional.^[8]

Transaminasi, atau transfer gugus amina (atau NH₂) dari asam amino ke asam keto oleh aminotransferase (juga dikenal sebagai "transaminase"), pertama kali dicatat pada tahun 1930 oleh Dorothy M. Needham, setelah mengamati hilangnya asam glutamat yang ditambahkan ke otot dada burung merpati.^[9] Pengamatan ini kemudian diverifikasi dengan penemuan mekanisme reaksinya oleh Braunstein dan Kritzmann pada tahun 1937.^[10] Analisis mereka menunjukkan bahwa reaksi reversibel ini dapat diterapkan pada jaringan lain.^[11] Pernyataan ini divalidasi oleh karya Rudolf Schoenheimer dengan radioisotop sebagai pelacak pada tahun 1937.^[12]^[13] Hal ini kemudian membuka jalan bagi kemungkinan bahwa transfer serupa merupakan cara utama untuk menghasilkan sebagian besar asam amino melalui transfer amino.^[14]

Contoh lain dari penelitian transferase awal dan reklasifikasi selanjutnya melibatkan penemuan uridil transferase. Pada tahun 1953, enzim UDP-glukosa pirofosforilase terbukti sebagai transferase, ketika ditemukan bahwa enzim tersebut dapat secara reversibel menghasilkan UTP dan G1P dari UDP-glukosa dan pirofosfat organik.^[15]

Contoh lain yang memiliki signifikansi historis terkait dengan transferase adalah penemuan mekanisme pemecahan katekolamina oleh katekol-O-metiltransferase. Penemuan ini merupakan sebagian besar alasan Julius Axelrod menerima Hadiah Nobel dalam bidang Fisiologi atau Kedokteran pada tahun 1970 (bersama dengan Sir Bernard Katz dan Ulf von Euler).^[16]

Klasifikasi transferase terus berlanjut hingga saat ini, dengan penemuan transferase baru yang sering terjadi.^[17]^[18] Contohnya adalah Pipe, sulfotransferase yang terlibat dalam pembentukan pola dorsal-ventral pada lalat Drosophila.^[19] Awalnya, mekanisme pasti Pipe tidak diketahui, karena kurangnya informasi tentang substratnya.^[20] Penelitian tentang aktivitas katalitik Pipe menyingkirkan kemungkinan bahwa Pipe adalah glikosaminoglikan heparan sulfat.^[21] Penelitian lebih lanjut menunjukkan bahwa Pipe menargetkan struktur ovarium untuk sulfasi.^[22] Pipe saat ini diklasifikasikan sebagai heparan sulfat 2-O-sulfotransferase Drosophila.^[23]

Tata nama

Nama sistematik transferase disusun dalam bentuk "transferase kelompok donor:akseptor."^[24] Misalnya, metilamina:L-glutamat N-metiltransferase akan menjadi konvensi penamaan standar untuk transferase metilamina-glutamat N-metiltransferase, di mana metilamina adalah donor, L-glutamat adalah akseptor, dan metiltransferase adalah pengelompokan kategori EC. Aksi yang sama oleh transferase dapat diilustrasikan sebagai berikut:

metilamina + L-glutamat

\rightleftharpoons

NH₃ + N-metil-L-glutamat^[25]

Namun, nama-nama lain yang diterima lebih sering digunakan untuk transferase, dan sering dibentuk sebagai "transferase kelompok akseptor" atau "transferase kelompok donor." Misalnya, DNA metiltransferase adalah transferase yang mengkatalisis transfer gugus metil ke akseptor DNA. Dalam praktiknya, banyak molekul tidak disebut menggunakan terminologi ini karena nama umum yang lebih lazim.^[26] Misalnya, RNA polimerase adalah nama umum modern untuk apa yang sebelumnya dikenal sebagai RNA nukleotidiltransferase, sejenis nukleotidil transferase yang mentransfer nukleotida ke ujung 3' dari untai RNA yang sedang tumbuh.^[27] Dalam sistem klasifikasi EC, nama yang diterima untuk RNA polimerase adalah RNA polimerase yang diarahkan DNA.^[28]

Klasifikasi

Dijelaskan terutama berdasarkan jenis gugus biokimia yang ditransfer, transferase dapat dibagi menjadi sepuluh kategori (berdasarkan klasifikasi Nomor EC).^[29] Kategori-kategori ini mencakup lebih dari 450 enzim unik yang berbeda. Dalam sistem penomoran EC, transferase telah diberi klasifikasi EC2. Hidrogen tidak dianggap sebagai gugus fungsional dalam hal target transferase; sebaliknya transfer hidrogen termasuk dalam oksidoreduktase,^[30] karena pertimbangan transfer elektron.

Klasifikasi transferase ke dalam subkelas
Nomor EC	Contoh	Grup(S) yang dipindahkan
EC 2.1	metiltransferase dan formiltransferase	Gugus karbon tunggal
EC 2.2	transketolase dan transaldolase	Gugus aldehida atau keton
EC 2.3	asiltransferase	gugus asil atau gugus yang menjadi gugus alkil selama transfer
EC 2.4	glikosiltransferase, heksosiltransferase, dan pentosiltransferase	Gugus glikosil, serta heksosa dan pentosa
EC 2.5	riboflavin sintase dan klorofil sintase	Gugus alkil atau aril, selain gugus metil
EC 2.6	transaminase, dan oksiminotransferase	Gugus nitrogen
EC 2.7	fosfotransferase, polimerase, dan kinase	Gugus yang mengandung [[fosforus]; Subkelas didasarkan pada akseptor (misalnya alkohol, karboksil, dll.)
EC 2.8	belerangtransferase dan sulfotransferase	Gugus yang mengandung belerang
EC 2.9	selenotransferase	Gugus yang mengandung selenium
EC 2.10	molibdenumtransferase dan wolframtransferase	molibdenum atau wolfram

Peran

EC 2.1: transferase karbon tunggal

Reaksi yang melibatkan aspartat transkarbamilase.

EC 2.1 mencakup enzim yang mentransfer gugus karbon tunggal. Kategori ini terdiri dari transfer gugus metil, hidroksimetil, formil, karboksi, karbamoil, dan amido.^[31] Karbamoiltransferase misalnya, mentransfer gugus karbamoil dari satu molekul ke molekul lain.^[32] Gugus karbamoil mengikuti rumus NH₂CO.^[33] Pada ATCase, transfer tersebut ditulis sebagai karbamoil fosfat + L-aspartat $\rightarrow$ L-karbamoil aspartat + fosfat.^[34]

EC 2.2: transferase aldehida dan keton

Enzim yang mentransfer gugus aldehida atau keton termasuk dalam EC 2.2. Kategori ini terdiri dari berbagai transketolase dan transaldolase.^[35] Transaldolase, yang merupakan nama dari transferase aldehida, adalah bagian penting dari jalur pentosa fosfat.^[36] Reaksi yang dikatalisisnya terdiri dari transfer gugus fungsional dihidroksiaseton ke gliseraldehida 3-fosfat (juga dikenal sebagai G3P). Reaksinya adalah sebagai berikut: sedoheptulosa 7-fosfat + gliseraldehida 3-fosfat $\rightleftharpoons$ eritrosa 4-fosfat + fruktosa 6-fosfat.^[37]

EC 2.3: asil transferase

Transfer gugus asil atau gugus asil yang menjadi gugus alkil selama proses transfer merupakan aspek kunci dari EC 2.3. Lebih lanjut, kategori ini juga membedakan antara gugus amino-asil dan non-amino-asil. Peptidil transferase adalah ribozim yang memfasilitasi pembentukan ikatan peptida selama translasi.^[38] Sebagai aminoasiltransferase, ia mengkatalisis transfer peptida ke aminoasil-tRNA, mengikuti reaksi ini: peptidil-tRNA_A + aminoasil-tRNA_B ⇌ tRNA_A + peptidil aminoasil-tRNA_B.^[39]

EC 2.4: glikosil, heksosil, dan pentosil transferase

EC 2.4 mencakup enzim yang mentransfer gugus glikosil, serta enzim yang mentransfer heksosa dan pentosa. Glikosiltransferase adalah subkategori transferase EC 2.4 yang terlibat dalam biosintesis disakarida dan polisakarida melalui transfer monosakarida ke molekul lain.^[40] Contoh glikosiltransferase yang menonjol adalah laktosa sintase yang merupakan dimer yang memiliki dua subunit protein. Aksi utamanya adalah menghasilkan laktosa dari glukosa dan UDP-galaktosa.^[41] Hal ini terjadi melalui jalur berikut: UDP-β-D-galaktosa + D-glukosa $\rightleftharpoons$ UDP + laktosa.^[42]

EC 2.5: alkil dan aril transferase

EC 2.5 berkaitan dengan enzim yang mentransfer gugus alkil atau aril, tetapi tidak termasuk gugus metil. Ini berbeda dengan gugus fungsional yang menjadi gugus alkil ketika ditransfer, karena gugus tersebut termasuk dalam EC 2.3. EC 2.5 saat ini hanya memiliki satu subkelas: Alkil dan aril transferase.^[43] Sintase sisteina, misalnya, mengkatalisis pembentukan asam asetat dan sisteina dari O₃-asetil-L-serina dan hidrogen sulfida: O₃-asetil-L-serina + H₂S $\rightleftharpoons$ L-sisteina + asetat.^[44]

EC 2.6: transferase nitrogen

Aspartat aminotransferase dapat bekerja pada beberapa asam amino yang berbeda

Pengelompokan yang sesuai dengan transfer gugus nitrogen adalah EC 2.6. Ini termasuk enzim seperti transaminase (juga dikenal sebagai "aminotransferase"), dan sejumlah kecil oksiminotransferase dan enzim transfer gugus nitrogen lainnya. EC 2.6 sebelumnya termasuk amidinotransferase tetapi sejak itu telah diklasifikasikan ulang sebagai subkategori EC 2.1 (enzim transfer karbon tunggal).^[45] Dalam kasus aspartat transaminase, yang dapat bekerja pada tirosina, fenilalanina, dan triptofan, ia secara reversibel mentransfer gugus amino dari satu molekul ke molekul lainnya.^[46]

Reaksi tersebut, misalnya, mengikuti urutan berikut: L-aspartat + 2-oksoglutarat $\rightleftharpoons$ oksaloasetat + L-glutamat.^[47]

EC 2.7: transferase fosforus

Meskipun EC 2.7 mencakup enzim yang mentransfer gugus yang mengandung fosforus, ia juga mencakup transferase nuklotidil.^[48] Subkategori fosfotransferase dibagi menjadi beberapa kategori berdasarkan jenis gugus yang menerima transfer.^[24] Gugus yang diklasifikasikan sebagai penerima fosfat meliputi: alkohol, gugus karboksil, gugus nitrogen, dan gugus fosfat.^[29] Komponen lebih lanjut dari subkelas transferase ini adalah berbagai kinase. Kinase yang menonjol adalah kinase yang bergantung pada siklin (CDK), yang merupakan subfamili dari protein kinase. Seperti namanya, CDK sangat bergantung pada molekul siklin spesifik untuk aktivasi.^[49] Setelah bergabung, kompleks CDK-siklin mampu menjalankan fungsinya dalam siklus sel.^[50]

Reaksi yang dikatalisis oleh CDK adalah sebagai berikut: ATP + protein target $\rightarrow$ ADP + fosfoprotein.^[51]

EC 2.8: transferase belerang

Transfer gugus yang mengandung belerang tercakup dalam EC 2.8 dan dibagi menjadi subkategori transferase belerang, sulfotransferase, dan KoA-transferase, serta enzim yang mentransfer gugus alkiltio.^[53] Kelompok sulfotransferase tertentu adalah yang menggunakan PAPS sebagai donor gugus sulfat.^[54] Di dalam kelompok ini terdapat alkohol sulfotransferase yang memiliki kapasitas penargetan yang luas.^[55] Karena itu, alkohol sulfotransferase juga dikenal dengan beberapa nama lain termasuk "hidroksisteroid sulfotransferase," "steroid sulfokinase," dan "estrogen sulfotransferase."^[56] Penurunan aktivitasnya telah dikaitkan dengan penyakit hati manusia.^[57] Transferase ini bekerja melalui reaksi berikut: 3'-fosfoadenilil sulfat + alkohol $\rightleftharpoons$ adenosina 3',5'bisfosfat + alkil sulfat.^[58]

EC 2.9: transferase selenium

EC 2.9 mencakup enzim yang mentransfer gugus yang mengandung selenium.^[59] Kategori ini hanya berisi dua transferase, dan dengan demikian merupakan salah satu kategori transferase terkecil. Selenosisteina sintase, yang pertama kali ditambahkan ke sistem klasifikasi pada tahun 1999, mengubah seril-tRNA(Sec UCA) menjadi selenosisteil-tRNA(Sec UCA).^[60]

EC 2.10: transferase logam

Kategori EC 2.10 mencakup enzim yang mentransfer gugus yang mengandung molibdenum atau wolfram. Namun, pada tahun 2011, hanya satu enzim yang telah ditambahkan: molibdopterin molibdotransferase.^[61] Enzim ini merupakan komponen biosintesis MoCo di Escherichia coli.^[62] Reaksi yang dikatalisisnya adalah sebagai berikut: adenilil-molibdopterin + molibdat $\rightarrow$ kofaktor molibdenum + AMP.^[63]

Peran dalam histo-golongan darah

Transferase A dan B merupakan dasar dari sistem golongan darah ABO manusia. Baik transferase A maupun B adalah glikosiltransferase, artinya mereka mentransfer molekul gula ke antigen H. Hal ini memungkinkan antigen H untuk mensintesis konjugat glikoprotein dan glikolipid yang dikenal sebagai "antigen A/B".^[64] Nama lengkap A transferase adalah alfa 1-3-N-asetilgalaktosaminiltransferase^[65] dan fungsinya dalam sel adalah menambahkan N-asetilgalaktosamina ke antigen H, sehingga menghasilkan antigen A.^[66]^: 55 Nama lengkap B transferase adalah alpha 1-3-galaktosiltransferase,^[65] dan fungsinya dalam sel adalah menambahkan molekul galaktosa ke antigen H, sehingga menghasilkan antigen B.^[66]

Ada kemungkinan bagi manusia untuk memiliki salah satu dari empat golongan darah yang berbeda: Golongan A (mengekspresikan antigen A), Golongan B (mengekspresikan antigen B), Golongan AB (mengekspresikan antigen A dan B), dan Golongan O (tidak mengekspresikan antigen A maupun B).^[67] Gen untuk A dan B transferase terletak pada kromosom 9.^[68] Gen tersebut mengandung tujuh ekson dan enam intron^[69] dan gen itu sendiri memiliki panjang lebih dari 18kb.^[70] Alel untuk transferase A dan B sangat mirip. Enzim yang dihasilkan hanya berbeda dalam 4 residu asam amino.^[66] Residu yang berbeda terletak pada posisi 176, 235, 266, dan 268 dalam enzim.^[66]^: 82–83

Defisiensi

Defisiensi transferase merupakan akar dari banyak penyakit umum. Hasil paling umum dari defisiensi transferase adalah penumpukan produk seluler.

Kekurangan SCOT

Kekurangan suksinil-KoA:3-ketoasid KoA transferase (atau kekurangan SCOT) menyebabkan penumpukan keton.^[71] Keton dihasilkan saat pemecahan lemak dalam tubuh dan merupakan sumber energi penting. Ketidakmampuan untuk menggunakan keton menyebabkan ketoasidosis intermiten, yang biasanya pertama kali muncul selama masa bayi. Penderita penyakit ini mengalami mual, muntah, ketidakmampuan untuk makan, dan kesulitan bernapas. Dalam kasus ekstrem, ketoasidosis dapat menyebabkan koma bahkan kematian.^[72] Defisiensi ini disebabkan oleh mutasi pada gen OXCT1.^[73] Pengobatan sebagian besar bergantung pada pengendalian diet pasien.^[74]

Defisiensi CPT-II

Defisiensi karnitin palmitoiltransferase II (juga dikenal sebagai defisiensi CPT-II) menyebabkan kelebihan asam lemak rantai panjang, karena tubuh kekurangan kemampuan untuk mengangkut asam lemak ke mitokondria untuk diproses sebagai sumber bahan bakar.^[75] Penyakit ini disebabkan oleh cacat pada gen CPT2. Defisiensi ini akan muncul pada pasien dalam salah satu dari tiga cara: neonatal yang mematikan, hepatokardiomuskular infantil yang parah, dan bentuk miopatik. Bentuk miopatik adalah bentuk defisiensi yang paling ringan dan dapat muncul kapan saja dalam rentang hidup pasien. Dua bentuk lainnya muncul pada masa bayi. Gejala umum dari bentuk neonatal yang mematikan dan bentuk infantil yang parah adalah gagal hati, masalah jantung, sawan, dan kematian. Bentuk miopatik ditandai dengan nyeri otot dan kelemahan setelah olahraga berat. Pengobatan umumnya meliputi modifikasi diet dan suplemen karnitin.^[76]

Galaktosemia

Galaktosemia disebabkan oleh ketidakmampuan untuk memproses galaktosa, suatu gula sederhana.^[77] Defisiensi ini terjadi ketika gen untuk galaktosa-1-fosfat uridililtransferase (GALT) memiliki sejumlah mutasi, yang menyebabkan defisiensi jumlah GALT yang diproduksi.^[78]^[79] Ada dua bentuk Galaktosemia: klasik dan Duarte.^[80] Galaktosemia Duarte umumnya kurang parah dibandingkan galaktosemia klasik dan disebabkan oleh defisiensi galaktokinase. Galaktosemia membuat bayi tidak mampu memproses gula dalam ASI, yang menyebabkan muntah dan anoreksia dalam beberapa hari setelah lahir. Sebagian besar gejala penyakit ini disebabkan oleh penumpukan galaktosa-1-fosfat dalam tubuh.^[81] Gejala umum diantara lainnya meliputi gagal hati, sepsis, gagal tumbuh, dan gangguan mental.^[82] Penumpukan zat toksik kedua, yakni galaktitol, terjadi di lensa mata sehingga menyebabkan katarak.^[83] Saat ini, satu-satunya pengobatan yang tersedia adalah diagnosis dini diikuti dengan kepatuhan pada diet tanpa laktosa, dan pemberian antibiotik untuk infeksi yang mungkin berkembang.^[84]

Kekurangan kolin asetiltransferase

Kolin asetiltransferase (juga dikenal sebagai ChAT atau CAT) adalah enzim penting yang menghasilkan neurotransmiter asetilkolina.^[85] Asetilkolina terlibat dalam banyak fungsi neuropsikis seperti ingatan, perhatian, tidur, dan gairah.^[86]^[87]^[88] Enzim ini berbentuk bulat dan terdiri dari satu rantai asam amino. ChAT berfungsi untuk mentransfer gugus asetil dari asetil koenzim A ke kolin di sinapsis sel saraf dan ada dalam dua bentuk: larut dan terikat membran.^[89] Gen ChAT terletak pada kromosom 10.^[90]

Penyakit Alzheimer

Penurunan ekspresi ChAT merupakan salah satu ciri khas penyakit Alzheimer.^[91] Pasien dengan penyakit Alzheimer menunjukkan penurunan aktivitas sebesar 30 hingga 90% di beberapa wilayah otak termasuk lobus temporalis, lobus parietal, dan lobus frontal.^[92] Namun, defisiensi ChAT tidak diyakini sebagai penyebab utama penyakit ini.^[89]

Sklerosis lateral amiotrofik (ALS atau penyakit Lou Gehrig)

Pasien dengan ALS menunjukkan penurunan aktivitas ChAT yang signifikan pada neuron motorik di sumsum tulang belakang dan otak.^[93] Tingkat aktivitas ChAT yang rendah merupakan indikasi awal penyakit dan dapat dideteksi jauh sebelum neuron motorik mulai mati. Hal ini bahkan dapat dideteksi sebelum pasien menunjukkan gejala.^[94]

Penyakit Huntington

Pasien dengan penyakit Huntington juga menunjukkan penurunan produksi ChAT yang signifikan.^[95] Meskipun penyebab spesifik penurunan produksi tersebut belum jelas, diyakini bahwa kematian neuron motorik berukuran sedang dengan dendrit berduri menyebabkan penurunan kadar produksi ChAT.^[89]

Skizofrenia

Pasien dengan skizofrenia juga menunjukkan penurunan kadar ChAT, yang terlokalisasi di tegmen mesopontin otak^[96] dan nukleus akumbens,^[97] yang diyakini berkorelasi dengan penurunan fungsi kognitif yang dialami oleh pasien ini.^[89]

Sindrom kematian bayi mendadak (SIDS)

Studi terbaru menunjukkan bahwa bayi SIDS menunjukkan penurunan kadar ChAT baik di hipotalamus maupun striatum.^[89] Bayi SIDS juga menunjukkan lebih sedikit neuron yang mampu menghasilkan ChAT di sistem vagus. Cacat pada medula ini dapat menyebabkan ketidakmampuan untuk mengendalikan fungsi otonom penting seperti sistem kardiovaskular dan pernapasan.^[98]

Sindrom miastenia kongenital (CMS)

CMS adalah sekelompok penyakit yang ditandai dengan cacat pada transmisi neuromuskular yang menyebabkan serangan apnea berulang (ketidakmampuan bernapas) yang dapat berakibat fatal.^[99] Defisiensi ChAT terlibat dalam sindrom miastenia di mana masalah transisi terjadi presinaptik. Sindrom ini ditandai dengan ketidakmampuan pasien untuk mensintesis ulang asetilkolina.^[100]

Penggunaan dalam bioteknologi

Transferase terminal

Transferase terminal adalah transferase yang dapat digunakan untuk memberi label DNA atau untuk menghasilkan vektor plasmid. Ia melakukan kedua tugas ini dengan menambahkan deoksiribonukleotida dalam bentuk templat ke ujung hilir atau ujung 3' dari molekul DNA yang ada. Transferase terminal adalah salah satu dari sedikit polimerase DNA yang dapat berfungsi tanpa primer RNA.^[101]

Transferase glutation

Keluarga transferase glutation (GST) sangat beragam, dan oleh karena itu dapat digunakan untuk sejumlah tujuan bioteknologi. Tumbuhan menggunakan transferase glutation sebagai cara untuk memisahkan logam toksik dari bagian sel lainnya.^[102] Glutation transferase ini dapat digunakan untuk membuat biosensor untuk mendeteksi kontaminan seperti herbisida dan insektisida. Glutation transferase juga digunakan pada tumbuhan transgenik untuk meningkatkan resistensi terhadap stres biotik dan abiotik. Glutation transferase saat ini sedang dieksplorasi sebagai target untuk obat antikanker karena perannya dalam resistansi obat.^[103] Lebih lanjut, gen glutation transferase telah diteliti karena kemampuannya untuk mencegah kerusakan oksidatif dan telah menunjukkan peningkatan resistensi pada kultivar transgenik.^[104]

Transferase karet

Saat ini satu-satunya sumber karet alami komersial yang tersedia adalah pohon para (Hevea brasiliensis). Karet alami lebih unggul daripada karet sintetis dalam sejumlah penggunaan komersial.^[105] Upaya sedang dilakukan untuk menghasilkan tumbuhan transgenik yang mampu mensintesis karet alami, termasuk tembakau dan bunga matahari. Upaya ini difokuskan pada pengurutan subunit kompleks enzim transferase karet untuk mentransfeksi gen-gen ini ke tumbuhan lain.^[106]

Transferase yang terkait dengan membran

Banyak transferase berasosiasi dengan membran biologis sebagai protein membran perifer atau terikat pada membran melalui satu heliks transmembran,^[107] misalnya banyak glikosiltransferase di aparatus Golgi. Beberapa lainnya adalah protein transmembran multi-span, misalnya oligosakariltransferase tertentu atau glutation S-transferase mikrosomal dari keluarga MAPEG.

Referensi

↑ "EC 2.7.7 Nucleotidyltransferases". Enzyme Nomenclature. Recommendations. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 4 October 2020.
↑ "Transferase". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Diarsipkan dari asli tanggal May 21, 2009. Diakses tanggal 4 November 2013.
↑ Moore SA, Jencks WP (Sep 1982). "Model reactions for CoA transferase involving thiol transfer. Anhydride formation from thiol esters and carboxylic acids". The Journal of Biological Chemistry. 257 (18): 10882–92. doi:10.1016/S0021-9258(18)33907-3. PMID 6955307.
↑ Wishart D. "Tryptophan Metabolism". Small Molecule Pathway Database. Department of Computing Science and Biological Sciences, University of Alberta. Diakses tanggal 4 November 2013.
↑ Herbst EA, MacPherson RE, LeBlanc PJ, Roy BD, Jeoung NH, Harris RA, Peters SJ (Jan 2014). "Pyruvate dehydrogenase kinase-4 contributes to the recirculation of gluconeogenic precursors during postexercise glycogen recovery". American Journal of Physiology. Regulatory, Integrative and Comparative Physiology. 306 (2): R102–7. doi:10.1152/ajpregu.00150.2013. PMC 3921314. PMID 24305065.
↑ Watson, James D. Molecular Biology of the Gene. Upper Saddle River, NJ: Pearson, 2013. Print.
↑ Boyce S, Tipton KF (2005). "Enzyme Classification and Nomenclature". Encyclopedia of Life Sciences. doi:10.1038/npg.els.0003893. ISBN 978-0-470-01617-6.
↑ Morton RK (Jul 1953). "Transferase activity of hydrolytic enzymes". Nature. 172 (4367): 65–8. Bibcode:1953Natur.172...65M. doi:10.1038/172065a0. PMID 13072573. S2CID 4180213.
↑ Needham, Dorothy M (1930). "A quantitative study of succinic acid in muscle: Glutamic and aspartic acids as precursors". Biochem J. 24 (1): 208–27. doi:10.1042/bj0240208. PMC 1254374. PMID 16744345.
↑ Snell EE, Jenkins WT (December 1959). "The mechanism of the transamination reaction". Journal of Cellular and Comparative Physiology. 54 (S1): 161–177. doi:10.1002/jcp.1030540413. PMID 13832270.
↑ Braunstein AE, Kritzmann MG (1937). "Formation and Breakdown of Amino-acids by Inter-molecular Transfer of the Amino Group". Nature. 140 (3542): 503–504. Bibcode:1937Natur.140R.503B. doi:10.1038/140503b0. S2CID 4009655.
↑ Schoenheimer R (1949). The Dynamic State of Body Constituents. Hafner Publishing Co Ltd. ISBN 978-0-02-851800-8.
↑ Guggenheim KY (Nov 1991). "Rudolf Schoenheimer and the concept of the dynamic state of body constituents". The Journal of Nutrition. 121 (11): 1701–4. doi:10.1093/jn/121.11.1701. PMID 1941176.
↑ Hird FJ, Rowsell EV (Sep 1950). "Additional transaminations by insoluble particle preparations of rat liver". Nature. 166 (4221): 517–8. Bibcode:1950Natur.166..517H. doi:10.1038/166517a0. PMID 14780123. S2CID 4215187.
↑ Munch-Petersen A, Kalckar HM, Cutolo E, Smith EE (Dec 1953). "Uridyl transferases and the formation of uridine triphosphate; enzymic production of uridine triphosphate: uridine diphosphoglucose pyrophosphorolysis". Nature. 172 (4388): 1036–7. Bibcode:1953Natur.172.1036M. doi:10.1038/1721036a0. PMID 13111246. S2CID 452922.
↑ "Physiology or Medicine 1970 - Press Release". Nobelprize.org. Nobel Media AB. Diakses tanggal 5 November 2013.
↑ Lambalot RH, Gehring AM, Flugel RS, Zuber P, LaCelle M, Marahiel MA, Reid R, Khosla C, Walsh CT (Nov 1996). "A new enzyme superfamily - the phosphopantetheinyl transferases". Chemistry & Biology. 3 (11): 923–36. doi:10.1016/S1074-5521(96)90181-7. PMID 8939709.
↑ Wongtrakul J, Pongjaroenkit S, Leelapat P, Nachaiwieng W, Prapanthadara LA, Ketterman AJ (Mar 2010). "Expression and characterization of three new glutathione transferases, an epsilon (AcGSTE2-2), omega (AcGSTO1-1), and theta (AcGSTT1-1) from Anopheles cracens (Diptera: Culicidae), a major Thai malaria vector". Journal of Medical Entomology. 47 (2): 162–71. doi:10.1603/me09132 (tidak aktif 1 August 2025). PMID 20380296. S2CID 23558834. Pemeliharaan CS1: DOI nonaktif per Agustus 2025 (link)
↑ Sen J, Goltz JS, Stevens L, Stein D (Nov 1998). "Spatially restricted expression of pipe in the Drosophila egg chamber defines embryonic dorsal-ventral polarity". Cell. 95 (4): 471–81. doi:10.1016/s0092-8674(00)81615-3. PMID 9827800. S2CID 27722532.
↑ Moussian B, Roth S (Nov 2005). "Dorsoventral axis formation in the Drosophila embryo--shaping and transducing a morphogen gradient". Current Biology. 15 (21): R887–99. Bibcode:2005CBio...15.R887M. doi:10.1016/j.cub.2005.10.026. PMID 16271864. S2CID 15984116.
↑ Zhu X, Sen J, Stevens L, Goltz JS, Stein D (Sep 2005). "Drosophila pipe protein activity in the ovary and the embryonic salivary gland does not require heparan sulfate glycosaminoglycans". Development. 132 (17): 3813–22. doi:10.1242/dev.01962. PMID 16049108.
↑ Zhang Z, Stevens LM, Stein D (Jul 2009). "Sulfation of eggshell components by Pipe defines dorsal-ventral polarity in the Drosophila embryo". Current Biology. 19 (14): 1200–5. Bibcode:2009CBio...19.1200Z. doi:10.1016/j.cub.2009.05.050. PMC 2733793. PMID 19540119.
↑ Xu D, Song D, Pedersen LC, Liu J (Mar 2007). "Mutational study of heparan sulfate 2-O-sulfotransferase and chondroitin sulfate 2-O-sulfotransferase". The Journal of Biological Chemistry. 282 (11): 8356–67. doi:10.1074/jbc.M608062200. PMID 17227754.
1 2 "EC 2 Introduction". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 5 November 2013.
↑ Shaw WV, Tsai L, Stadtman ER (Feb 1966). "The enzymatic synthesis of N-methylglutamic acid". The Journal of Biological Chemistry. 241 (4): 935–45. doi:10.1016/S0021-9258(18)96855-9. PMID 5905132.
↑ Lower S. "Naming Chemical Substances". Chem1 General Chemistry Virtual Textbook. Diakses tanggal 13 November 2013.
↑ Hausmann R (3 December 2010). To grasp the essence of life: a history of molecular biology. Dordrecht: Springer. hlm. 198–199. ISBN 978-90-481-6205-5.
↑ "EC 2.7.7.6". IUBMB Enzyme Nomenclature. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 12 November 2013.
1 2 "EC2 Transferase Nomenclature". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 4 November 2013.
↑ "Transferase". Encyclopædia Britannica. Encyclopædia Britannica, Inc. Diakses tanggal 28 July 2016.
↑ "EC 2.1.3: Carboxy- and Carbamoyltransferases". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 25 November 2013.
↑ "carbamoyltransferase". The Free Dictionary. Farlex, Inc. Diakses tanggal 25 November 2013.
↑ "carbamoyl group (CHEBI:23004)". ChEBI: The database and ontology of Chemical Entities of Biological Interest. European Molecular Biology Laboratory. Diakses tanggal 25 November 2013.
↑ Reichard P, Hanshoff G (1956). "Aspartate Carbamyl Transferase from Escherichia coli" (PDF). Acta Chemica Scandinavica. 10: 548–566. doi:10.3891/acta.chem.scand.10-0548.
↑ "ENZYME class 2.2.1". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal 25 November 2013.
↑ "Pentose Phosphate Pathway". Molecular Biochemistry II Notes. The Biochemistry and Biophysics Program at Renssalaer Polytechnic Institute. Diakses tanggal 25 November 2013.
↑ "EC 2.2.1.2 Transaldolase". Enzyme Structures Database. European Molecular Biology Laboratory. Diakses tanggal 25 November 2013.
↑ Voorhees RM, Weixlbaumer A, Loakes D, Kelley AC, Ramakrishnan V (May 2009). "Insights into substrate stabilization from snapshots of the peptidyl transferase center of the intact 70S ribosome". Nature Structural & Molecular Biology. 16 (5): 528–33. doi:10.1038/nsmb.1577. PMC 2679717. PMID 19363482.
↑ "ENZYME entry: EC 2.3.2.12". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal 26 November 2013.
↑ "Keyword Glycosyltransferase". UniProt. UniProt Consortium. Diakses tanggal 26 November 2013.
↑ Fitzgerald DK, Brodbeck U, Kiyosawa I, Mawal R, Colvin B, Ebner KE (Apr 1970). "Alpha-lactalbumin and the lactose synthetase reaction". The Journal of Biological Chemistry. 245 (8): 2103–8. doi:10.1016/S0021-9258(18)63212-0. PMID 5440844.
↑ "ENZYME entry: EC 2.4.1.22". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal 26 November 2013.
↑ "EC 2.5". IntEnz. European Molecular Biology Laboratory. Diakses tanggal 26 November 2013.
↑ Qabazard B, Ahmed S, Li L, Arlt VM, Moore PK, Stürzenbaum SR (2013). "C. elegans aging is modulated by hydrogen sulfide and the sulfhydrylase/cysteine synthase cysl-2". PLOS ONE. 8 (11) e80135. Bibcode:2013PLoSO...880135Q. doi:10.1371/journal.pone.0080135. PMC 3832670. PMID 24260346.
↑ "EC 2.6.2". IUBMB Enzyme Nomenclatur. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 28 November 2013.
↑ Kirsch JF, Eichele G, Ford GC, Vincent MG, Jansonius JN, Gehring H, Christen P (Apr 1984). "Mechanism of action of aspartate aminotransferase proposed on the basis of its spatial structure". Journal of Molecular Biology. 174 (3): 497–525. doi:10.1016/0022-2836(84)90333-4. PMID 6143829.
↑ "Enzyme entry:2.6.1.1". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal 28 November 2013.
↑ "EC 2.7". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 4 December 2013.
↑ Yee A, Wu L, Liu L, Kobayashi R, Xiong Y, Hall FL (Jan 1996). "Biochemical characterization of the human cyclin-dependent protein kinase activating kinase. Identification of p35 as a novel regulatory subunit". The Journal of Biological Chemistry. 271 (1): 471–7. doi:10.1074/jbc.271.1.471. PMID 8550604. S2CID 20348897.
↑ Lewis R (2008). Human genetics: concepts and applications (Edisi 8th). Boston: McGraw-Hill/Higher Education. hlm. 32. ISBN 978-0-07-299539-8.
↑ "ENZYME Entry: EC 2.7.11.22". ExPASy: Bioinformatics Resource Portal. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal 4 December 2013.
↑ "1aqy Summary". Protein Data Bank in Europe Bringing Structure to Biology. The European Bioinformatics Institute. Diakses tanggal 11 December 2013.
↑ "EC 2.8 Transferring Sulfur-Containing Groups". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 11 December 2013.
↑ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (Jun 2001). "Structure and function of sulfotransferases". Archives of Biochemistry and Biophysics. 390 (2): 149–57. doi:10.1006/abbi.2001.2368. PMID 11396917.
↑ "EC 2.8 Transferring Sulfur-Containing Groups". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 11 December 2013.
↑ "Enzyme 2.8.2.2". Kegg: DBGET. Kyoto University Bioinformatics Center. Diakses tanggal 11 December 2013.
↑ Ou Z, Shi X, Gilroy RK, Kirisci L, Romkes M, Lynch C, Wang H, Xu M, Jiang M, Ren S, Gramignoli R, Strom SC, Huang M, Xie W (Jan 2013). "Regulation of the human hydroxysteroid sulfotransferase (SULT2A1) by RORα and RORγ and its potential relevance to human liver diseases". Molecular Endocrinology. 27 (1): 106–15. doi:10.1210/me.2012-1145. PMC 3545217. PMID 23211525.
↑ Sekura RD, Marcus CJ, Lyon ES, Jakoby WB (May 1979). "Assay of sulfotransferases". Analytical Biochemistry. 95 (1): 82–6. doi:10.1016/0003-2697(79)90188-x. PMID 495970.
↑ "EC 2.9.1". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 11 December 2013.
↑ Forchhammer K, Böck A (Apr 1991). "Selenocysteine synthase from Escherichia coli. Analysis of the reaction sequence". The Journal of Biological Chemistry. 266 (10): 6324–8. doi:10.1016/S0021-9258(18)38121-3. PMID 2007585.
↑ "EC 2.10.1". School of Biological & Chemical Sciences at Queen Mary, University of London. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Diakses tanggal 11 December 2013.
↑ Nichols JD, Xiang S, Schindelin H, Rajagopalan KV (Jan 2007). "Mutational analysis of Escherichia coli MoeA: two functional activities map to the active site cleft". Biochemistry. 46 (1): 78–86. doi:10.1021/bi061551q. PMC 1868504. PMID 17198377.
↑ Wünschiers R, Jahn M, Jahn D, Schomburg I, Peifer S, Heinzle E, Burtscher H, Garbe J, Steen A, Schobert M, Oesterhelt D, Wachtveitl J, Chang A (2010). "Chapter 3: Metabolism". Dalam Michal G, Schomburg D (ed.). Biochemical Pathways: an Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (Edisi 2nd). Oxford: Wiley-Blackwell. hlm. 140. doi:10.1002/9781118657072.ch3. ISBN 978-0-470-14684-2.
↑ Nishida C, Tomita T, Nishiyama M, Suzuki R, Hara M, Itoh Y, Ogawa H, Okumura K, Nishiyama C (2011). "B-transferase with a Pro234Ser substitution acquires AB-transferase activity". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 75 (8): 1570–5. doi:10.1271/bbb.110276. PMID 21821934.
1 2 "ABO ABO blood group (transferase A, alpha 1-3-N-acetylgalactosaminyltransferase; transferase B, alpha 1-3-galactosyltransferase) [ Homo sapiens (human) ]". NCBI. Diakses tanggal 2 December 2013.
1 2 3 4 Datta SP, Smith GH, Campbell PN (2000). Oxford Dictionary of Biochemistry and Molecular Biology (Edisi Rev.). Oxford: Oxford Univ. Press. ISBN 978-0-19-850673-7.
↑ O'Neil D. "ABO Blood Groups". Human Blood: An Introduction to Its Components and Types. Behavioral Sciences Department, Palomar College. Diakses tanggal 2 December 2013.
↑ "ABO Blood Group (Transferase A, Alpha 1-3-N-Acetylgalactosaminyltransferase;Transferase B, Alpha 1-3-Galactosyltransferase)". GeneCards: The Human Gene Compendium. Weizmann Institute of Science. Diakses tanggal 2 December 2013.
↑ Moran, Lawrence (2007-02-22). "Human ABO Gene". Diakses tanggal 2 December 2013.
↑ Kidd, Kenneth. "ABO blood group (transferase A, alpha 1-3-N-acetylgalactosaminyltransferase; transferase B, alpha 1-3-galactosyltransferase)". Diakses tanggal 2 December 2013.
↑ "Succinyl-CoA:3-ketoacid CoA transferase deficiency". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Diakses tanggal 4 November 2013.
↑ "SUCCINYL-CoA:3-OXOACID CoA TRANSFERASE DEFICIENCY". OMIM. Diakses tanggal 22 November 2013.
↑ "SCOT deficiency". NIH. Diarsipkan dari asli tanggal May 29, 2013. Diakses tanggal 22 November 2013.
↑ "Succinyl-CoA 3-Oxoacid Transferase Deficiency" (PDF). Climb National Information Centre. Diakses tanggal 22 November 2013.
↑ "Carnitine plamitoyltransferase I deficiency". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Diakses tanggal 4 November 2013.
↑ Weiser, Thomas (1993). "Carnitine Palmitoyltransferase II Deficiency". NIH. PMID 20301431. Diakses tanggal 22 November 2013.
↑ "Galactosemia". Genetics Home Reference. National Institute of Health. Diarsipkan dari asli tanggal May 1, 2004. Diakses tanggal 4 November 2013.
↑ Dobrowolski SF, Banas RA, Suzow JG, Berkley M, Naylor EW (Feb 2003). "Analysis of common mutations in the galactose-1-phosphate uridyl transferase gene: new assays to increase the sensitivity and specificity of newborn screening for galactosemia". The Journal of Molecular Diagnostics. 5 (1): 42–7. doi:10.1016/S1525-1578(10)60450-3. PMC 1907369. PMID 12552079.
↑ Murphy M, McHugh B, Tighe O, Mayne P, O'Neill C, Naughten E, Croke DT (Jul 1999). "Genetic basis of transferase-deficient galactosaemia in Ireland and the population history of the Irish Travellers". European Journal of Human Genetics. 7 (5): 549–54. doi:10.1038/sj.ejhg.5200327. PMID 10439960. S2CID 22402528.
↑ Mahmood U, Imran M, Naik SI, Cheema HA, Saeed A, Arshad M, Mahmood S (Nov 2012). "Detection of common mutations in the GALT gene through ARMS". Gene. 509 (2): 291–4. doi:10.1016/j.gene.2012.08.010. PMID 22963887. S2CID 11479049.
↑ "Galactosemia". NORD. Diakses tanggal 22 November 2013.
↑ Berry GT (2000). "Classic Galactosemia and Clinical Variant Galactosemia". GeneReviews [Internet]. PMID 20301691.
↑ Bosch AM (Aug 2006). "Classical galactosaemia revisited". Journal of Inherited Metabolic Disease. 29 (4): 516–25. doi:10.1007/s10545-006-0382-0. PMID 16838075. S2CID 16382462.
↑ Karadag N, Zenciroglu A, Eminoglu FT, Dilli D, Karagol BS, Kundak A, Dursun A, Hakan N, Okumus N (2013). "Literature review and outcome of classic galactosemia diagnosed in the neonatal period". Clinical Laboratory. 59 (9–10): 1139–46. doi:10.7754/clin.lab.2013.121235. PMID 24273939.
↑ Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (Feb 1991). "Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization". Genomics. 9 (2): 396–8. doi:10.1016/0888-7543(91)90273-H. PMID 1840566.
↑ Braida D, Ponzoni L, Martucci R, Sparatore F, Gotti C, Sala M (May 2014). "Role of neuronal nicotinic acetylcholine receptors (nAChRs) on learning and memory in zebrafish". Psychopharmacology. 231 (9): 1975–85. doi:10.1007/s00213-013-3340-1. PMID 24311357. S2CID 8707545.
↑ Stone TW (Sep 1972). "Cholinergic mechanisms in the rat somatosensory cerebral cortex". The Journal of Physiology. 225 (2): 485–99. doi:10.1113/jphysiol.1972.sp009951. PMC 1331117. PMID 5074408.
↑ Guzman MS, De Jaeger X, Drangova M, Prado MA, Gros R, Prado VF (Mar 2013). "Mice with selective elimination of striatal acetylcholine release are lean, show altered energy homeostasis and changed sleep/wake cycle". Journal of Neurochemistry. 124 (5): 658–69. doi:10.1111/jnc.12128. PMID 23240572. S2CID 22798872.
1 2 3 4 5 Oda Y (Nov 1999). "Choline acetyltransferase: the structure, distribution and pathologic changes in the central nervous system" (PDF). Pathology International. 49 (11): 921–37. doi:10.1046/j.1440-1827.1999.00977.x. PMID 10594838. S2CID 23621617.
↑ "Choline O-Acetyltransferase". GeneCards: The Human Gene Compendium. Weizmann Institute of Science. Diakses tanggal 5 December 2013.
↑ Szigeti C, Bencsik N, Simonka AJ, Legradi A, Kasa P, Gulya K (May 2013). "Long-term effects of selective immunolesions of cholinergic neurons of the nucleus basalis magnocellularis on the ascending cholinergic pathways in the rat: a model for Alzheimer's disease" (PDF). Brain Research Bulletin. 94: 9–16. doi:10.1016/j.brainresbull.2013.01.007. PMID 23357177. S2CID 22103097.
↑ González-Castañeda RE, Sánchez-González VJ, Flores-Soto M, Vázquez-Camacho G, Macías-Islas MA, Ortiz GG (Mar 2013). "Neural restrictive silencer factor and choline acetyltransferase expression in cerebral tissue of Alzheimer's Disease patients: A pilot study". Genetics and Molecular Biology. 36 (1): 28–36. doi:10.1590/S1415-47572013000100005. PMC 3615522. PMID 23569405.
↑ Rowland LP, Shneider NA (May 2001). "Amyotrophic lateral sclerosis". The New England Journal of Medicine. 344 (22): 1688–700. doi:10.1056/NEJM200105313442207. PMID 11386269.
↑ Casas C, Herrando-Grabulosa M, Manzano R, Mancuso R, Osta R, Navarro X (Mar 2013). "Early presymptomatic cholinergic dysfunction in a murine model of amyotrophic lateral sclerosis". Brain and Behavior. 3 (2): 145–58. doi:10.1002/brb3.104. PMC 3607155. PMID 23531559.
↑ Smith R, Chung H, Rundquist S, Maat-Schieman ML, Colgan L, Englund E, Liu YJ, Roos RA, Faull RL, Brundin P, Li JY (Nov 2006). "Cholinergic neuronal defect without cell loss in Huntington's disease". Human Molecular Genetics. 15 (21): 3119–31. doi:10.1093/hmg/ddl252. PMID 16987871.
↑ Karson CN, Casanova MF, Kleinman JE, Griffin WS (Mar 1993). "Choline acetyltransferase in schizophrenia". The American Journal of Psychiatry. 150 (3): 454–9. doi:10.1176/ajp.150.3.454. PMID 8434662.
↑ Mancama D, Mata I, Kerwin RW, Arranz MJ (Oct 2007). "Choline acetyltransferase variants and their influence in schizophrenia and olanzapine response". American Journal of Medical Genetics Part B. 144B (7): 849–53. doi:10.1002/ajmg.b.30468. PMID 17503482. S2CID 6882521.
↑ Mallard C, Tolcos M, Leditschke J, Campbell P, Rees S (Mar 1999). "Reduction in choline acetyltransferase immunoreactivity but not muscarinic-m2 receptor immunoreactivity in the brainstem of SIDS infants". Journal of Neuropathology and Experimental Neurology. 58 (3): 255–64. doi:10.1097/00005072-199903000-00005. PMID 10197817.
↑ Engel AG, Shen XM, Selcen D, Sine S (Dec 2012). "New horizons for congenital myasthenic syndromes". Annals of the New York Academy of Sciences. 1275 (1): 54–62. Bibcode:2012NYASA1275...54E. doi:10.1111/j.1749-6632.2012.06803.x. PMC 3546605. PMID 23278578.
↑ Maselli RA, Chen D, Mo D, Bowe C, Fenton G, Wollmann RL (Feb 2003). "Choline acetyltransferase mutations in myasthenic syndrome due to deficient acetylcholine resynthesis". Muscle & Nerve. 27 (2): 180–7. doi:10.1002/mus.10300. PMID 12548525. S2CID 10373463.
↑ Bowen, R. "Terminal Transferase". Biotechnology and Genetic Engineering. Colorado State University. Diakses tanggal 10 November 2013.
↑ Kumar B, Singh-Pareek SL, Sopory SK (2008). "Chapter 23: Glutathione Homeostasis and Abiotic Stresses in Plants: Physiological, Biochemical and Molecular Approaches". Dalam Kumar A, Sopory S (ed.). Recent advances in plant biotechnology and its applications: Prof. Dr. Karl-Hermann Neumann commemorative volume. New Delhi: I.K. International Pub. House. ISBN 978-81-89866-09-9.
↑ Chronopoulou EG, Labrou NE (2009). "Glutathione transferases: emerging multidisciplinary tools in red and green biotechnology". Recent Patents on Biotechnology. 3 (3): 211–23. doi:10.2174/187220809789389135. PMID 19747150.
↑ Sytykiewicz H (2011). "Expression patterns of glutathione transferase gene (GstI) in maize seedlings under juglone-induced oxidative stress". International Journal of Molecular Sciences. 12 (11): 7982–95. doi:10.3390/ijms12117982. PMC 3233451. PMID 22174645.
↑ Shintani D. "What is Rubber?". Elastomics. University of Nevada, Reno. Diakses tanggal 23 November 2013.
↑ "Development of Domestic Natural Rubber-Producing Industrial Crops Through Biotechnology". USDA. Diakses tanggal 23 November 2013.
↑ Superfamilies of single-pass transmembrane transferases in Membranome database

Templat:Enzymes Templat:Transferases