Penghambat tripsin (Bahasa Inggris: trypsin inhibitor, disingkat TI) adalah protein dan sejenis penghambat protease serin (serpin) yang mengurangi aktivitas biologis tripsin dengan mengendalikan aktivasi dan reaksi katalitik protein.^[1] Tripsin adalah enzim yang terlibat dalam pemecahan berbagai protein, terutama sebagai bagian dari pencernaan pada manusia dan hewan seperti monogastrik dan ruminansia muda. Serpin – termasuk penghambat tripsin – adalah penghambat yang tidak dapat dibalik dan seperti substrat bunuh diri.^[2][3]

Ia secara destruktif mengubah tripsin sehingga membuatnya tidak tersedia untuk berikatan dengan protein untuk proses pencernaan.^[4] Akibatnya, penghambat protease yang mengganggu aktivitas pencernaan memiliki efek antinutrisi. Oleh karena itu, penghambat tripsin dianggap sebagai faktor antinutrisi atau ANF.^[5] Selain itu, penghambat tripsin sebagian mengganggu fungsi kimotripsin.

Tripsinogen adalah bentuk tripsin yang tidak aktif, bentuk tidak aktifnya memastikan aspek protein tubuh, seperti pankreas dan otot, tidak dipecah. Ia terbentuk di pankreas dan diaktifkan menjadi tripsin dengan enteropeptidase.^[6] Kimotripsinogen adalah bentuk kimotripsin yang tidak aktif dan memiliki fungsi yang mirip dengan tripsin.

Kehadiran penghambat tripsin telah ditemukan menyebabkan pertumbuhan yang terhambat serta penyakit metabolisme dan pencernaan.^[7] Selain itu, hipertrofi pankreas merupakan kejadian umum pada konsumsi penghambat tripsin.^[8] Kehadiran penghambat tripsin dalam suatu produk mengurangi efisiensi protein dan oleh karena itu mengakibatkan tubuh konsumen tidak dapat memanfaatkan protein secara efisien dan penuh.^[9]

Fungsi

Penghambat tripsin terdapat dalam berbagai makanan seperti kedelai, biji-bijian, sereal, dan berbagai kacang-kacangan lainnya.^[10] Fungsi utama penghambat tripsin dalam makanan ini adalah sebagai mekanisme pertahanan. Dengan adanya komponen berbahaya ini, hewan liar belajar bahwa makanan apa pun yang mengandung penghambat tripsin adalah makanan yang harus dihindari. Penghambat tripsin juga penting untuk proses biologis di dalam tumbuhan.

Penghambat tripsin juga dapat terjadi secara alami di pankreas hewan seperti sapi. Fungsinya adalah untuk melindungi hewan dari aktivasi tripsinogen dan/atau kimotripsinogen secara tidak sengaja.^[11]

Inaktivasi

Penghambat tripsin tidak tahan panas, oleh karena itu dengan memanaskan makanan ini, penghambat tripsin akan hilang dan makanan tersebut menjadi aman untuk dikonsumsi.^[12] Merebus kedelai selama 14 menit akan menonaktifkan sekitar 80% penghambat, dan selama 30 menit menonaktifkan sekitar 90%. Pada suhu yang lebih tinggi, misalnya dalam panci tekan, waktu memasak yang lebih singkat diperlukan.^[13] Tes ELISA dapat digunakan untuk mengukur tingkat deaktivasi yang dicapai.

Penggunaan dalam industri komersial

Penggunaan penghambat tripsin yang paling menonjol adalah pakan ternak. Kedelai merupakan bahan populer dalam pakan ternak, oleh karena itu penghambat tripsin dapat menjadi perhatian karena keberadaannya dalam kedelai. Sebagian besar kedelai yang digunakan dalam pakan ternak diubah menjadi tepung kedelai dan melalui proses tersebut penghambat tripsin dihilangkan karena perlakuan panas. Namun, percobaan telah dilakukan pada hewan yang mengonsumsi penghambat tripsin aktif dan mereka secara konsisten mengalami penurunan berat badan.

Sebuah studi yang mengungkapkan bahwa penghambat protease dari telur siput murbai (Pomacea canaliculata), berinteraksi sebagai penghambat tripsin dengan protease predator potensial, dilaporkan pada tahun 2010, bukti langsung pertama untuk mekanisme ini di kerajaan hewan.^[14]

Signifikansi klinis

Peptida tumor-associated trypsin inhibitor (TATI) telah digunakan sebagai penanda karsinoma ovarium mukosa, karsinoma urotelial, dan karsinoma sel ginjal. TATI dimetabolisme oleh ginjal dan karenanya meningkat pada pasien dengan gagal ginjal. Kadar TATI dapat meningkat pada proses non-neoplastik seperti pankreatitis dan dapat digunakan sebagai penanda prognostik dalam konteks ini (kadar di atas 70 mikrogram/L dikaitkan dengan prognosis yang buruk).

Lima puluh persen karsinoma ovarium musinosa stadium I dikaitkan dengan peningkatan TATI, dan hampir 100% tumor stadium IV menunjukkan peningkatan TATI.

Delapan puluh lima hingga 95% adenokarsinoma pankreas dikaitkan dengan peningkatan TATI (tetapi peningkatan pada pankreatitis membatasi kegunaan klinis TATI dalam konteks ini, lihat di atas).

Enam puluh persen adenokarsinoma lambung menunjukkan peningkatan TATI, khususnya tumor tipe infiltratif difus/cincin segel. Dengan demikian, TATI melengkapi CEA, yang meningkat secara eksklusif pada adenokarsinoma tipe usus di lambung.

Pada karsinoma urotelial, ekspresi TATI bervariasi dengan stadium, mulai dari 20% pada tumor stadium rendah hingga 80% pada tumor stadium tinggi.

Sensitivitas TATI dalam konteks karsinoma sel ginjal sekitar 70%. Peningkatan TATI lebih mungkin terlihat pada pasien dengan penyakit stadium lanjut.

Pada hampir semua jenis tumor yang diteliti, TATI merupakan penanda prognosis yang buruk.^[15]

Referensi

Artikel ini sudah memiliki referensi, tetapi tidak disertai kutipan yang cukup. Anda dapat membantu mengembangkan artikel ini dengan menambahkan lebih banyak kutipan pada teks artikel. (Juli 2026) (Pelajari cara dan kapan saatnya untuk menghapus pesan templat ini)

• Jones et al., Biochem., 2, 66, (1963)
• Lineweaver and Murray JBC, 171, 565 (1947)
• Kunitz and Northrop J. Gen. Physiol., 19, 991 (1936)
• Fraenkel-Conrat, et al., Arch. Biochem. Biophys., 37, 393 (1952)
• Frattali, V., and Steiner, R.: Biochem., 7, 521 (1968)

Pranala luar

• MeSH Trypsin+inhibitors

Templat:Enzyme inhibition Templat:Serine endopeptidases Templat:Enzymes