Kimotripsinogen adalah prekursor inaktif (zimogen) dari kimotripsin, yaitu enzim pencernaan yang memecah protein menjadi peptida yang lebih kecil. Kimotripsinogen adalah rantai polipeptida tunggal yang terdiri dari 245 residu asam amino.^[1] Senyawa ini disintesis di dalam sel asinar pankreas dan disimpan di dalam granula bermembran di apeks sel asinar. Pelepasan granula dari sel dirangsang baik oleh sinyal hormonal atau impuls saraf, dan granula tersebut tumpah ke saluran yang mengarah ke duodenum.^[2]

Aktivasi

Kimotripsinogen harus tetap inaktif sampai mencapai saluran pencernaan untuk mencegah kerusakan pada pankreas atau organ lainnya. Kimotripsinogen diaktivasi oleh enzim lain yang disebut tripsin. Bentuk aktifnya disebut π-kimotripsin dan digunakan untuk membentuk α-kimotripsin. Tripsin memutus ikatan peptida pada kimotripsinogen di antara arginin-15 dan isoleusin-16. Hal ini menciptakan dua peptida di dalam molekul π-kimotripsin yang disatukan oleh ikatan disulfida. Satu molekul π-kimotripsin bekerja pada molekul lainnya dengan memutus ikatan peptida leusin dan serin. π-kimotripsin yang teraktivasi bereaksi dengan molekul π-kimotripsin lain untuk memotong dan membuang dua dipeptida: serin-14–arginin-15 dan treonin-147–asparagin-148.^[3] Reaksi ini menghasilkan α-kimotripsin.^[4] Hasil α-kimotripsin dapat dipengaruhi oleh inhibitor seperti hidrosinat serta oleh pH, suhu, dan kalsium klorida.^[5]

Proses aktivasi dapat dipelajari menggunakan probe fluoresensi 2-p-toluidinilnaftalena-6-sulfonat (TNS). TNS membentuk ikatan kovalen dengan kimotripsinogen dan saat ikatan tersebut putus untuk membentuk kimotripsin dengan adanya tripsin, fluoresensi akan meningkat.^[6]

Referensi

Artikel bertopik enzim ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya.

• l
• b
• s